蛋白质分子水平的结构组织：蛋白质的二级结构

蛋白质和多肽链的proteids的结构，并且蛋白质分子的基础可以由一个，两个或更多个电路。 然而，生物聚合物的物理，生物和化学性能引起了不只是一般的化学结构，这可能是一个“毫无意义”，也是由蛋白质分子组织的其他水平。

蛋白质的一级结构 是由定性和定量氨基酸组成确定。 肽键是主要结构的基础。 第一次这种假设在1888年A.雅。Danilevsky建议，后来他的怀疑得到了通过由E·费希尔进行了合成肽证实。 蛋白质分子的详细结构研究A.雅。Danilevskim和E·费希尔。 根据这一理论，蛋白质分子由大量的氨基酸残基通过肽键连接的。 蛋白质分子可具有一个或多个多肽链。

当用于测试化学试剂和蛋白水解酶蛋白的一级结构。 因此，使用埃德曼的方法是非常方便的识别终端氨基酸。

蛋白质的二级结构显示了蛋白质分子的空间配置。 有以下的二级结构类型：α-螺旋，β-螺旋，胶原螺旋。 科学家们已经发现，最有特点的肽的α-螺旋结构的。

蛋白质的二级结构，借助于稳定 的氢键。 后者产生的之间 的氢原子 键合到一个肽键的电负性氮原子，并且其氨基酸的第四之一的羰基氧原子，并且它们沿着螺旋定向。 能量计算表明这些氨基酸的聚合是更有效的右α-螺旋，其存在于天然蛋白质。

蛋白质的二级结构：β-片层结构

处于测试阶段，折叠多肽链完全展开。 的β-折叠通过两个肽键相互作用而形成。 这种结构特征纤维蛋白 （角蛋白，丝心蛋白，等等）。 特别是，β-角蛋白，其特征在于由通过链间二硫键进一步稳定多肽链的并联布置。 丝素蛋白邻近的多肽链反向平行。

蛋白质的二级结构：胶原螺旋

形成由三个spiralized原胶原链，其具有杆的形状。 Spiralized链卷曲并形成超螺旋。 螺旋在一个链存在的氨基酸的氨基酸残基肽的氢和另一条链的氨基酸残基的羰基的氧之间稳定通过氢键。 呈现胶原结构赋予高强度和弹性。

该蛋白质的三级结构

在天然状态下大多数蛋白质结构非常紧凑的，这是由形状，大小，和氨基酸基团的极性，和氨基酸序列测定。

上形成天然蛋白构象的，或三级结构甲显著影响具有疏水和离子相互作用，氢键，等等。在这些力的作用，实现了蛋白质分子和其稳定的热力学有利的构象。

四级结构

这种分子的结构的是几个亚基的缔合到一个单一的分子复合物的结果。 每个子单元的组合物包括伯，二级和三级结构。