蛋白质变性

肽链的构象（构）是有序的并且各自是独特的蛋白质。 在特殊条件下有一个间隙大量其中稳定化合物分子的空间结构的键。 其结果，间隙完全整个分子（或其实质部分）开无规线圈的形式。 这个过程被称为“变性”。 这种变化可以从60至80度引发热。 因此，每个分子，所产生的间隙可以从其他的构象不同。

蛋白质变性需要能够破坏非共价键的任何药物的影响下发生。 碱性或酸性条件下，可能会发生这个过程中，相部的表面上，某些的作用下 有机化合物 （酚类，醇类和其它物质）。 蛋白质变性可以的氯化胍或尿素的影响下发生。 所述试剂形成弱键（疏水性，离子键，氢键）与具有数目的氨基酸残基团的肽主链的羰基或氨基基团，取代自己可用的蛋白 氢键 的分子内。 其结果是，改变在二级和三级结构发生。

抗变性剂主要取决于二硫键的蛋白质的化合物的分子中存在。 胰蛋白酶抑制剂具有三个键的S - S.下的蛋白质变性的恢复的情况发生时没有其它影响。 如果随后把在氧化进行半胱氨酸和形成二硫键的SH基团的条件的连接，原来的构象被恢复。 甚至一个单一的二硫键的存在显著增加了空间结构的稳定性。

蛋白质变性，通常伴随着在溶解度的下降。 连同这往往沉淀形成。 它发生在“的形式凝结的蛋白质。” 在高浓度溶液中的化合物的“凝结”经历整个解决方案，如，例如，这种情况发生煮鸡蛋时。 当蛋白质变性失去其生物学活性。 该原理是基于使用的 石炭酸 （苯酚水溶液）作为防腐剂的物质。

空间结构的不稳定性，失败的各种试剂的影响下的高概率是显著难以分离和蛋白质研究。 使用在医药和工业化合物时，也产生了一些问题。

如果蛋白质变性，通过曝光进行到高温，缓慢冷却发生在一定的条件下处理renativatsii - 天然（原始）构象的恢复。 这一事实证明，该肽链的铺设是根据一级结构。

天然构象（源位置）的形成是一种自发过程。 换句话说，该布置对应于包含在一个分子自由能的最小量。 一个可以作为一个结果可以得出结论，该化合物的空间结构，在所述肽链的氨基酸序列进行编码。 这反过来又意味着，通过氨基酸（例如，mioglobinovye肽链）交替相关的所有多肽，将采取相同的构象。

蛋白质可以是一级结构，即使很少或构象绝对相同显著差异。