什么是酶蛋白的功能是什么？ 蛋白质的酶功能：例子

我们身体的工作 - 一个非常复杂的过程，其中数百万个细胞参与，数千种不同的物质。 但有一个领域是完全依赖于特定的蛋白质，如果没有这些人或动物的生活会是完全不可能的。 正如你可能猜到了，我们现在谈论的酶。

今天，我们将考虑酶 蛋白质的功能。 这是生物化学的一个主要领域。

由于这些物质的基础主要是蛋白质，那么他们可以通过他们考虑。 你应该知道，首次酶在19世纪30年代发现的，只有科学家们一个多世纪以来，为了在他们或多或少统一的定义到达。 那么，什么功能是通过蛋白质水解酶进行的？ 在此，以及它们的结构和实施例的反应，你会从这篇文章中学习。

你必须明白，不是每个蛋白质可以是酶，甚至在理论上。 球状蛋白质仅形成能够表现出催化活性相对于其它有机化合物。 正如在这个类的所有的天然化合物，酶是由氨基酸残基。 需要注意的是只能由一个摩尔质量为5000小来进行的蛋白质（其实例将是在文章中）的酶功能。

什么是酶， 现代定义

酶-一生物催化剂的起源。 它们具有加速反应中，由于反应物（底物）之间的紧密接触的能力。 我们可以说，蛋白质的酶的功能 - 这一过程的生化反应所特有的一个活的有机体的某些催化作用。 其中只有一小部分可以在实验室中再现。

应当指出的是，在这一领域出现了近年来一些突破。 科学家们已经逐渐接近创建可用于不只是为了经济目的人工酶，又可入药。 这是发达国家的酶，能有效地破坏甚至小早期癌症的领域。

酶的哪些部分直接参与反应？

需要注意的是，在与基材接触不包括酶的全身，但只有一小部分，其被称为活性位点。 这是他们的互补性主要财产。 这个概念意味着酶理想地适合于在表单中的基板和它们的物理和化学性质。 我们可以说， 酶的功能 在这种情况下，如下所示：

• 他们的水从外壳表面下来。
• 有一定的变形（偏振，例如）。
• 之后，他们被安排在空间中一种特殊的方式，而移动靠近彼此。

这些因素导致在反应加速。 现在，让我们的酶和无机催化剂之间的比较。

比较的性能	酶	无机催化剂
正向和反向反应的加速度	同	同
特异性（互补）	仅适用于特定类型的材料，高特异性	可以通用，加速几个类似的反应
响应速度	增加了几百万次的反应强度	在时代的成千上万加速
反应热	将反应转移到“无”，因为在它涉及的蛋白质的全部或部分变性的	当加热时，大多数催化反应反复加速

正如你所看到的，蛋白质的酶功能需要的特异性。 就其本身而言也将增加，许多这些蛋白质也具有物种特异性。 简单地说，人类的酶几乎适用于豚鼠。

关于酶的结构重要信息

这些化合物的结构是分离的立即三个级别。 一级结构可以通过氨基酸残基是酶的部分来识别。 由于蛋白质的酶的功能，其例子，我们在这篇文章中多次引用，只能由某些类别的化合物进行准确识别他们在此基础上是相当真实的。

至于次要级，附件在其上的是由其他类型的这些氨基酸残基之间发生的键来确定。 该通信氢，静电，疏水性，和范德华相互作用。 作为引起酶的不同部分这些连接中的张力而产生的α螺旋，环和β链。

三级结构是，该多肽链的相对大的部分简单地折叠的事实的结果。 所得到的丝称为域。 最后，这种结构的最终形成唯一不同的域之间建立的稳定的相互作用之后发生。 应当记住的是，本身彼此完全独立的方式去的畴的形成。

有些域特性

通常情况下，从形成它们的多肽链上，由约150个氨基酸残基。 当结构域彼此相互作用，形成小球。 由于该功能是通过基于它们的酶活性位点进行的，应该理解这个过程的重要性。

域本身的特征在于以下事实：在其结构中的氨基酸残基之间有许多相互作用。 其数量为自己的域之间的反应高得多。 因此，它们之间的空腔相对“脆弱”到各种有机溶剂的操作。 20-30立方埃适合几个水分子的订单的容量。 不同结构域通常具有一个完全独特的三维结构，这与完全不同的功能的性能相关联。

活性位点

作为一项规则，活性位点位于严格域之间。 因此，其中的每一个起到在反应的过程中非常重要的作用。 由于该结构域的这种排列中发现相当大的灵活性，移动性的酶的区域。 这是极其重要的，因为酶功能只进行，可以适当地改变其空间位置的那些化合物。

在酶的体多肽键长度之间，并且由它们执行多么复杂的功能，存在直接的联系。 并发症的作用都通过形成催化结构域之间，并且由于全新畴的形成的反应的活性位点来实现。

一些蛋白质，酶（实施例 - 溶菌酶和糖原）的尺寸（129个842个氨基酸残基，分别地）变化很大，虽然该反应是催化的相同类型的化学键断裂。 不同的是，在更大规模和大酶能够更好地控制它在空间中的位置，这确保了更高的稳定性和 反应速度。

酶的主分类

目前接受并广泛在世界上的标准分类。 据她介绍，它身高六核心类，与相关的子类。 我们只考虑基本的。 在这里，他们是：

1.氧化还原酶。 刺激的氧化还原反应 - 在这种情况下酶的功能。

2.转移酶。 可以执行下列基团之间的转移底物：

• 一碳单位。
• 仍然是醛和酮。
• 酰基和糖成分。
• 烷基（作为例外不能忍受CH3）残基。
• 含氮碱基。
• 含磷基团。

3.水解酶。 在这种情况下，酶的功能是裂解下述化合物的种类的蛋白：

• 酯。
• 苷。
• 酯和硫酯。
• 肽类债券。
• 关系类型CN（除了相同肽的）。

4.裂解酶。 能够脱离基团与随后形成的双键的。 此外，可以执行逆过程：加入选定的组到双键。

5.异构酶。 在这种情况下，蛋白质的酶功能是复杂的异构体的催化反应。 该组包括以下酶：

• 消旋异构酶。
• Tsistransizomerazy。
• 分子内氧化还原酶。
• 分子内转移。
• 分子内裂解酶。

6.连接酶（也称为合成酶）。 它们被用于ATP分裂而形成某种联系。

这是很容易发现的蛋白质的酶功能是非常重要的，因为它们在一定程度上控制几乎所有发生每秒在你的身体反应。

与基体的相互作用后剩下的酶？

通常，酶是蛋白球状原点，活性中心在此通过其相同的氨基酸残基代表。 在所有其他情况下，在中央部牢固地与它辅基或辅酶（ATP，例如）连接，所述的关系是弱得多。 称为全酶的催化剂，并且其残余物，移除所形成的ATP酶蛋白的后。

因此，根据划分为以下基团此功能的酶：

• 简单水解酶，裂解酶，和异构酶，一般不含有辅酶基地。
• 酶蛋白（例子 - 一些转氨酶），包括辅基（硫辛酸，例如）。 这一组包括许多过氧化物酶。
• Enizmy的量，所需的辅酶再生。 这些措施包括激酶，以及大部分的氧化还原酶。
• 其它的催化剂，其中的组成尚未完全明了。

这是第一组的所有物质，被广泛应用于食品工业。 所有其他的催化剂需要为它的激活非常特殊的条件，因此，只有在身体工作，或在一些实验室的实验。 因此，酶促功能 - 这是一个非常具体的反应，它由在刺激在某些类型的人或动物体的定义明确的条件下（催化）反应。

在活动现场，会发生什么，或者为什么酶如此有效呢？

我们已经多次表示，关键酶催化的理解是活动中心的创建。 正是在那里，所述特异性结合所述基板的，这在这种条件下是更积极反应。 为了让您了解反应的复杂性正在那里进行，举个简单的例子发生 葡萄糖发酵， 有必要一次12种酵素！ 同样很难互动只是由于这样的事实，即执行酶功能的蛋白质具有特异性度最高成为可能。

酶特异性的类型

这是绝对的。 在这种情况下，特异性仅示出一个，严格定义的类型的酶。 因此，脲酶仅与尿素相互作用。 与乳糖牛奶，因为它进入任何条件下进行反应。 这就是功能是由蛋白质执行，在体内酶。

此外，该集团并不少见绝对专一。 如可以从名字可以理解，在这种情况下，存在“接受”严格的一类有机化合物（酯，包括复杂的醇或醛）的。 例如，胃蛋白酶，这是胃的关键酶之一，仅示出了用于肽键水解的特异性。 乙醇脱氢酶与醇完全互动和laktikodegidraza不拆比α-羟基酸的任何其他。

它发生也是化合物的特定基团的酶的功能特性，但在某些条件下，所述酶可作用于从一种物质的他们的主要“目的”完全不同。 在这种情况下，催化剂“的倾向”，以某一类物质，但在一定条件下它能够裂解和其他化合物（不一定当量）。 然而，在这种情况下，反应会慢得多。

广为人知胰蛋白酶作用于肽键的能力，但很少有人知道，这种蛋白质，其执行在胃肠道中的酶的功能，可能具有不同的酯化合物反应。

最后，还有光的特异性。 这些酶可以与各种各样的物质相互作用完全列出，但只有它们具有定义良好的光学特性的条件下。 因此，蛋白质在这种情况下，酶的功能是非常相似的作用原理是不酶，催化剂和无机成因。

哪些因素决定的催化效率？

今天，人们认为，这确定极高程度的酶的效率的因素是：

• 聚光效果。
• 空间定位的效果。
• 活性反应中心的通用性。

通常，物质的浓度的效果不会从在无机催化反应不同。 在这种情况下，该底物的浓度，这比所有其他东西在活性中心溶液的体积类似的值大几倍。 在反应中心选择性排序分子物质，它们必须相互反应。 由此不难猜测，这个效应导致的增加， 化学反应速率 几个数量级。

当一个标准的化学过程发生，这是非常重要的，这是相互作用的分子会彼此碰撞的一部分。 简单地说，在碰撞时的分子的物质，必须严格相互导向。 由于其在强迫之下执行的事实，那么所有涉及的组件被布置在某行中，催化反应通过大约三个数量在酶的活性位点，例如一转加速。

在这种情况下多功能它是指活性位点的所有组成部分在同一时间（或严格协调）作用的分子的“治疗”物质的属性。 其中一个（分子）不仅适当地固定在空间中（参见，以上），同时也大大地改变其特性。 所有这一切共同导致了一个事实，这种酶变得更加容易根据需要在基板上采取行动。